Un treball de lʼIN2UB, portada de la revista ʻChemPhysChemʼ

Portada de la revista amb l’article destacat sobre les agregacions de proteïnes.
Portada de la revista amb l’article destacat sobre les agregacions de proteïnes.
Recerca
(25/03/2020)

Malalties com la dʼAlzheimer i el Parkinson, o dʼaltres de més comunes com les cataractes, es caracteritzen per lʼagregació incontrolada de proteïnes. Un treball liderat per investigadors de lʼInstitut de Nanociència i Nanotecnologia de la UB (IN2UB) ha identificat les característiques generals dʼuna agregació de proteïnes quan seʼn varia la concentració. La recerca ha estat destacada en portada a la revista ChemPhysChem en el número del mes de març.

Portada de la revista amb l’article destacat sobre les agregacions de proteïnes.
Portada de la revista amb l’article destacat sobre les agregacions de proteïnes.
Recerca
25/03/2020

Malalties com la dʼAlzheimer i el Parkinson, o dʼaltres de més comunes com les cataractes, es caracteritzen per lʼagregació incontrolada de proteïnes. Un treball liderat per investigadors de lʼInstitut de Nanociència i Nanotecnologia de la UB (IN2UB) ha identificat les característiques generals dʼuna agregació de proteïnes quan seʼn varia la concentració. La recerca ha estat destacada en portada a la revista ChemPhysChem en el número del mes de març.

Quan les proteïnes es troben en una concentració per sota dʼun valor específic es pleguen espontàniament en forma dʼ«origamis biològics» —que són les seves estructures natives—, sense adonar-se de la presència dʼaltres proteïnes. Això permet que la cèl·lula que les conté funcioni correctament amb el conjunt de biomolècules que la formen. Si per alguna anomalia se sobrepassa aquesta concentració, les proteïnes es despleguen i, en general, deixen dʼexecutar la seva funció biològica. Aquest és el pas previ a la seva agregació, que passa si la concentració continua pujant.

Tal com explica Giancarlo Franzese, investigador de lʼIN2UB i membre de la Secció de Física Estadística i Interdisciplinària del Departament de Física de la Matèria Condensada, «lʼestudi conclou que hi ha un rang de concentracions dins el qual es pot actuar, per exemple, amb fàrmacs que bloquegin lʼagregació per lluitar contra la malaltia. Una altra estratègia podria ser buscar fàrmacs que rebaixin prou la concentració de proteïnes per impedir lʼagregació».

Aquest resultat també dona resposta al debat científic sobre si els dos fenòmens —pèrdua de lʼestat natiu i agregació— succeeixen alhora o per separat. A més, «lʼestudi aclareix el paper fonamental que tenen en aquests fenòmens les fluctuacions estructurals de lʼaigua que hidrata les proteïnes i que són la base per explicar el canvi de comportament de les proteïnes», conclou Franzese.

El treball sʼha fet en col·laboració amb investigadors del CIC biomaGUNE (País Basc) i de la Universitat Complutense de Madrid.

 

Referència de lʼarticle:

V. Bianco, G. Franzese i I. Coluzza. «In silico evidence that protein unfolding is a precursor of protein aggregation». ChemPhysChem, març de 2020. Doi: https://doi.org/10.1002/cphc.20200009