Un estudi científic perfila el mapa de lʼevolució dels gens involucrats en la síntesi de les selenoproteïnes

El nou treball dels experts de la Universitat de Barcelona i el Centre de Regulació Genòmica és portada a la revista <i>Genome Research</i>.
El nou treball dels experts de la Universitat de Barcelona i el Centre de Regulació Genòmica és portada a la revista Genome Research.
Recerca
(03/11/2015)

Un estudi internacional publicat en portada a la prestigiosa revista Genome Research il·lustra lʼevolució dels gens selenofosfat sintetasa —involucrats en la síntesi de selenoproteïnes— en organismes procariotes i eucariotes. En lʼestudi hi participen els investigadors Montserrat Corominas i Florenci Serras, del Departament de Genètica i lʼInstitut de Biomedicina de la Universitat de Barcelona (IBUB), i lʼequip científic liderat per Roderic Guigó, del Centre de Regulació Genòmica (CRG-UPF), entre altres autors.

El nou treball dels experts de la Universitat de Barcelona i el Centre de Regulació Genòmica és portada a la revista <i>Genome Research</i>.
El nou treball dels experts de la Universitat de Barcelona i el Centre de Regulació Genòmica és portada a la revista Genome Research.
Recerca
03/11/2015

Un estudi internacional publicat en portada a la prestigiosa revista Genome Research il·lustra lʼevolució dels gens selenofosfat sintetasa —involucrats en la síntesi de selenoproteïnes— en organismes procariotes i eucariotes. En lʼestudi hi participen els investigadors Montserrat Corominas i Florenci Serras, del Departament de Genètica i lʼInstitut de Biomedicina de la Universitat de Barcelona (IBUB), i lʼequip científic liderat per Roderic Guigó, del Centre de Regulació Genòmica (CRG-UPF), entre altres autors.

 

Un mapa amb la història evolutiva de les selenoproteïnes

Les selenoproteïnes són una família de proteïnes que incorporen selenocisteïna, un aminoàcid no estàndard anàleg a la cisteïna (també conegut com a aminoàcid 21) però que conté un oligoelement bàsic: el seleni. El seleni es considera un nutrient essencial en la dieta, encara que és un element poc abundant. De fet, és un component elemental en moltes vies metabòliques i pot causar problemes tant per excés com per defecte. En concret, la selenocisteïna (Sec) té una estructura similar a la de la cisteïna però conté un àtom de seleni en lloc de lʼàtom de sofre present a la cisteïna.

La síntesi i inserció de selenocisteïna requereix la intervenció de diversos factors, entre dʼaltres, un RNA de transferència específic, proteïnes dʼunió a lʼRNA i ribosoma, un factor específic dʼelongació o lʼenzim selenofosfat sintetasa (SPS). Lʼestudi explica la història evolutiva dels gens SPS i proporciona un mapa funcional de les selenoproteïnes que abasta tot lʼarbre de la vida.

 

Gens duplicats seguint camins evolutius separats

SPS és en si mateixa una selenoproteïna present en moltes espècies, tot i que algunes molècules homòlogues i funcionalment equivalents —que substitueixen el lloc Sec amb cisteïna o Cys— són més comuns. Molts metazous, però, posseeixen gens sps amb substitucions diferents de Sec o Cys (denominats col·lectivament sps1).

El treball posa de manifest que els gens sps1 es van originar a través dʼun nombre de duplicacions de gens independents a partir dʼun gen ancestral sps2 que probablement també feia la funció SPS1. Durant lʼevolució, el gen sps2 es duplica en diversos metazous de manera independent, i genera de forma recurrent una nova proteïna (SPS1), en la qual Sec ha estat substituït per un aminoàcid diferent de la cisteïna (per exemple, lʼarginina en els insectes, la treonina en els vertebrats, o la glicina en els ascidis).

Els assaigs de complementació de mutants de Drosophila suggereixen que aquests gens comparteixen una funció comuna que sembla que és diferent de la síntesi de selenofosfat que duen a terme els gens amb Sec o Cys (denominats SPS2). Aquesta història evolutiva constitueix un exemple de lʼevolució dels gens i lʼaparició de noves funcions, i indica que lʼaminoàcid en una sola posició pot determinar inequívocament la funció de les proteïnes.