Un estudi teòric explica la ʻselecció naturalʼ de les proteïnes
Investigadors de lʼInstitut de Nanociència i Nanotecnologia de la Universitat de Barcelona (IN2UB), en col·laboració amb un equip de la Universitat de Viena, han presentat el primer estudi computacional que simula la selecció natural de les proteïnes en lʼaigua en condicions ambientals diferents, amb lʼobjectiu de dissenyar les seqüències dʼaminoàcids que expressen les seves funcions a unes temperatures i pressions específiques.
«Els resultats són rellevants per entendre lʼevolució de la proteïna a la Terra, ja que expliquen per què les proteïnes que van evolucionar en entorns amb temperatures altes poden funcionar en les condicions ambientals actuals. També confirmem la prometedora hipòtesi que moltes característiques observades en les proteïnes sorgeixen naturalment quan en el procés de selecció es té en compte les propietats termodinàmiques del dissolvent», explica Giancarlo Franzese, investigador de lʼIN2UB i del Departament de Física de la Matèria Condensada.
«Per exemple, amb els nostres resultats podem explicar per què la superfície dʼuna proteïna plegada no és 100 % hidròfila, fet que, des del punt de vista energètic, és desfavorable», afegeix el primer autor del treball Valentino Bianco, doctorat en Física a la UB i actualment investigador postdoctoral a la Universitat de Viena.
Les proteïnes i el seu entorn
Les proteïnes són molècules grans i complexes que tenen moltes funcions crucials en les cèl·lules vives. Les diferents proteïnes són estables en un ampli ventall de temperatures i pressions. Moltes formes de vida es desenvolupen a temperatures i pressions extremes, i això significa que les proteïnes són seleccionades de manera natural pel seu entorn. Gràcies a aquest estudi, publicat a Physical Review X, sʼha pogut entendre com la selecció de proteïnes respon als canvis dràstics en un entorn aquós.
Les simulacions estan basades en un model nou de com les proteïnes sʼadapten a un ventall de condicions termodinàmiques. «En el nostre treball hem trobat que el procés de selecció de proteïnes depèn de les propietats moleculars de lʼaigua que les envolta», explica Giancarlo Franzese. Les proteïnes seleccionades a temperatures altes també són estables en un rang més ampli de temperatures i pressions que les que són seleccionades a temperatures baixes. «També demostrem que les proteïnes de temperatures altes presenten una segregació entre la superfície hidròfila i el nucli hidròfil superior a les proteïnes seleccionades a una temperatura més baixa», afegeix Franzese. Per tant, la seqüència de segregació de la proteïna dissenyada depèn de la temperatura i la pressió de la selecció, fet que és coherent amb el que es veu en les proteïnes naturals que treballen en diferents condicions de lʼentorn.
Investigadors de lʼInstitut de Nanociència i Nanotecnologia de la Universitat de Barcelona (IN2UB), en col·laboració amb un equip de la Universitat de Viena, han presentat el primer estudi computacional que simula la selecció natural de les proteïnes en lʼaigua en condicions ambientals diferents, amb lʼobjectiu de dissenyar les seqüències dʼaminoàcids que expressen les seves funcions a unes temperatures i pressions específiques.
«Els resultats són rellevants per entendre lʼevolució de la proteïna a la Terra, ja que expliquen per què les proteïnes que van evolucionar en entorns amb temperatures altes poden funcionar en les condicions ambientals actuals. També confirmem la prometedora hipòtesi que moltes característiques observades en les proteïnes sorgeixen naturalment quan en el procés de selecció es té en compte les propietats termodinàmiques del dissolvent», explica Giancarlo Franzese, investigador de lʼIN2UB i del Departament de Física de la Matèria Condensada.
«Per exemple, amb els nostres resultats podem explicar per què la superfície dʼuna proteïna plegada no és 100 % hidròfila, fet que, des del punt de vista energètic, és desfavorable», afegeix el primer autor del treball Valentino Bianco, doctorat en Física a la UB i actualment investigador postdoctoral a la Universitat de Viena.
Les proteïnes i el seu entorn
Les proteïnes són molècules grans i complexes que tenen moltes funcions crucials en les cèl·lules vives. Les diferents proteïnes són estables en un ampli ventall de temperatures i pressions. Moltes formes de vida es desenvolupen a temperatures i pressions extremes, i això significa que les proteïnes són seleccionades de manera natural pel seu entorn. Gràcies a aquest estudi, publicat a Physical Review X, sʼha pogut entendre com la selecció de proteïnes respon als canvis dràstics en un entorn aquós.
Les simulacions estan basades en un model nou de com les proteïnes sʼadapten a un ventall de condicions termodinàmiques. «En el nostre treball hem trobat que el procés de selecció de proteïnes depèn de les propietats moleculars de lʼaigua que les envolta», explica Giancarlo Franzese. Les proteïnes seleccionades a temperatures altes també són estables en un rang més ampli de temperatures i pressions que les que són seleccionades a temperatures baixes. «També demostrem que les proteïnes de temperatures altes presenten una segregació entre la superfície hidròfila i el nucli hidròfil superior a les proteïnes seleccionades a una temperatura més baixa», afegeix Franzese. Per tant, la seqüència de segregació de la proteïna dissenyada depèn de la temperatura i la pressió de la selecció, fet que és coherent amb el que es veu en les proteïnes naturals que treballen en diferents condicions de lʼentorn.