Avances en el diseño de fármacos regulados con luz
El año pasado, un grupo de investigadores del Instituto de Bioingeniería de Cataluña (IBEC), el Instituto de Investigación Biomédica de Barcelona (IRB Barcelona) y la Universidad de Barcelona (UB) consiguieron desarrollar moléculas fotoconmutables —es decir, que cambian con la luz— que pueden controlar la interacción entre proteínas de manera no invasiva y remota. Se trata de un gran avance en el diseño de fármacos que se regulen de manera lumínica y que sean capaces de restringir local y temporalmente la acción de un compuesto para disminuir los efectos secundarios en otras zonas.
El año pasado, un grupo de investigadores del Instituto de Bioingeniería de Cataluña (IBEC), el Instituto de Investigación Biomédica de Barcelona (IRB Barcelona) y la Universidad de Barcelona (UB) consiguieron desarrollar moléculas fotoconmutables —es decir, que cambian con la luz— que pueden controlar la interacción entre proteínas de manera no invasiva y remota. Se trata de un gran avance en el diseño de fármacos que se regulen de manera lumínica y que sean capaces de restringir local y temporalmente la acción de un compuesto para disminuir los efectos secundarios en otras zonas.
Ahora, la revista científica Chemistry &Biology acaba de publicar un estudio en el que el grupo de investigadores ha utilizado dichas moléculas fotoconmutables para controlar la endocitosis mediada por clatrina, un proceso en el que las células absorben determinadas sustancias que necesitan para funcionar de manera correcta. El hallazgo de este grupo de investigadores va más allá de los potenciales inhibidores ya que cuestiona si dichas moléculas necesitan una estructura rígida y helicoidal al observar que una estructura más flexible presenta una mayor capacidad inhibitoria y fotoconmutable.
Referencia del artículo
A. Martín-Quirós, L. Nevola, K. Eckelt, S. Madurga, P. Gorostiza y E. Giralt. «Absence of a stable secondary structure is not a limitation for photoswitchable inhibitors of b-arrestin/b-adaptin 2 protein-protein interaction». Chemistry & Biology, enero de 2015. DOI: 10.1016/j.chembiol.2014.10.022